в какой пробирке проводилась качественная реакция на белки
Цель : выявить наличие белков в клетках растений и животных.
Объекты и оборудование : пробирки, фильтровальная бумага, яичный белок, мясная вытяжка, желатин, картофель, пшеничная мука, концентрированная азотная кислота, раствор едкого натрия или аммиак (нашатырный спирт), раствор медного купороса, раствор сульфата аммония.
При изучении белков можно провести две цветные реакции – биуретовую и ксантопротеиновую.
Биуретовую реакцию дают все белки, так как в результате образуется комплекс меди с пептидной связью в молекуле белка. С помощью этой реакции идентифицируются белки.
Проведение опыта. К 2 мл исследуемого белка приливают столько же 20%-го раствора щелочи и по каплям – медный купорос. После каждой капли пробирка тщательно встряхивается. Появление фиолетового окрашивания говорит о присутствии белка.
Схема 3. «Проведения биуретовой реакции»
Биуретовую реакцию можно провести с мясной вытяжкой, яичным белком и желатиной в сравнении. Во всех случаях результат будет одинаков, что говорит о сходстве в строении белковых молекул.
Ксантопротеиновая реакция – это еще одна из цветных реакций на белки, но в отличии от биуретовой реакции, ее дают не все белки, а лишь те, которые содержат ароматические аминокислоты, часть которых является незаменимыми для человека.
Цель этого опыта показать различие в аминокислотном составе белков и определить степень их полноценности для питания. Опыт проводится на тех же белках, что и биуретовая реакция.
Постановка и проведение опыта. К раствору яичного белка добавить концентрированной азотной кислоты. Жидкость в пробирке нагреть – осадок окрашивается в желтый цвет и растворяется. После охлаждения осторожно добавить раствор аммиака или едкого натра – окраска становится оранжевой.
Схема 4. «Схема проведения ксантопротеиновой реакции»
Реакция обусловлена образованием нитросоединений из ароматических кислот. Такую же пробу проводят с белком соединительной ткани – желатиной. Пищевую желатину промывают холодной водой для удаления примесей других белков. Желатина разбухает, ее отжимают между листами фильтровальной бумаги.
Небольшое количество растворяют а пробирке с водой при нагревании и проделывают ксантопротеиновую реакцию, как описано выше. Реакция отрицательна, так как желатина не содержит ароматических или циклических аминокислот. Появление иногда слабой окраски может быть обусловлено наличием примесей других белков. На основании опыта можно сделать вывод о различной полноценности белков по аминокислотному составу.
Биуретовую и ксантопротеиновую можно провести с белками полученными из растительных тканей.
Получение раствора белков из растительных тканей
Очищенный клубень картофеля измельчают на терке. Полученную массу заливают 20 мл воды и растирают в кашеобразную массу, добавляют 100 мл воды и оставляют на 1 час при комнатной температуре. Затем раствор фильтруют. Фильтрат содержит водорастворимые белки.
ЦВЕТНЫЕ И ИМЕННЫЕ КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА БЕЛКИ
История химии в школьном курсе
РЕАКЦИЯ ПИОТРОВСКОГО (БИУРЕТОВАЯ РЕАКЦИЯ)
В белках аминокислоты связаны друг с другом по типу полипептидов и дикетопиперазинов. Образование полипептидов из аминокислот происходит путем отщепления молекулы воды от аминогруппы одной молекулы аминокислоты и карбоксильной группы другой молекулы:
Образующаяся группа –С(О)–NН– называется пептидной группой, связь С–N, соединяющая остатки млекул аминокислот, – пептидной связью.
При взаимодействии дипептида с новой молекулой аминокислоты получается трипептид и т. д.
Дикетопиперазины образуются при взаимодействии двух молекул аминокислот с отщеплением двух молекул воды:
Дикетопиперазины были выделены из белков Н.Д.Зелинским и В.С.Садиковым в 1923 г.
Наличие в белке повторяющихся пептидных групп подтверждается тем, что белки дают фиолетовое окрашивание при действии небольшого количества раствора медного купороса в присутствии щелочи (биуретовая реакция).
Реакция идет по схеме:
Это реакция на цистеин и цистин. При щелочном гидролизе «слабосвязанная сера» в цистеине и цистине достаточно легко отщепляется, в результате чего образуется сероводород, который, реагируя со щелочью, дает сульфиды натрия или калия. При добавлении ацетата свинца(II) образуется осадок сульфида свинца(II) серо-черного цвета.
Описание опыта. В пробирку наливают 1 мл раствора цистина, прибавляют 0,5 мл 20%-го раствора гидроксида натрия. Смесь нагревают до кипения, а затем добавляют 0,5 мл раствора ацетата свинца(II). Наблюдается выпадение серо-черного осадка сульфида свинца(II):
Описание опыта. В пробирку наливают 5 капель 1%-го раствора глицина и прибавляют 1 каплю индикатора метилового красного. Раствор окрашивается в желтый цвет (нейтральная среда). К полученной смеси добавляют равный объем 40%-го раствора формальдегида (формалин). Появляется красное окрашивание (кислая среда):
Это реакция на аминокислоту глицин.
В таких солях ион меди координационными связями соединен с аминогруппами.
Описание опыта. В пробирку наливают 3 мл 3%-го раствора сульфата меди(II), добавляют несколько капель 10%-го раствора гидроксида натрия до образования голубого осадка. К полученному осадку гидроксида меди(II) приливают 0,5 мл концентрированного раствора глицина. При этом образуется темно-синий раствор глицината меди:
Описание опыта. В пробирку наливают 1 мл раствора тирозина и добавляют 0,5 мл концентрированной азотной кислоты. Смесь нагревают до появления желтой окраски. После охлаждения добавляют 1–2 мл 20%-го раствора гидроксида натрия до появления оранжевой окраски раствора:
Описание опыта. В пробирку наливают около
0,5 мл раствора уксуснокислого свинца и прибавляют раствор едкого кали до растворения образовавшегося осадка гидроксида свинца. В другую пробирку наливают
Триптофан, реагируя в кислой среде с альдегидами, образует окрашенные продукты конденсации. Например, с глиоксиловой кислотой (являющейся примесью к концентрированной уксусной кислоте) реакция протекает по уравнению:
По аналогичной схеме протекает и реакция триптофана с формальдегидом.
В ходе проведенного исследования мы выявили по литературным источникам имеющуюся информацию о цветных качественных реакциях на белковые аминокислоты; выполнили ряд перечисленных реакций и составили базу данных. Эта база может быть использована в школьной практике как в теоретическом плане, так и в практическом, т. к. мы приводим краткие, но подробные описания выполнения всех опытов.
Из предложенных 18 качественных реакций каждая практически осуществима в школьном курсе химии и имеет важное практическое значение. Сопровождение реакций химическими уравнениями конкретизирует и углубляет знания по биологической и органической химии, особенно знания учащихся специализированных биологических и химических классов.
Использованная литература
Ермаков А.Н., Арасимович В.В., Смирнова-Иконникова М.И., Мирри И.К. Методы биохимического исследования растений. М.,1952, 520 с.
Полянская А.С., Шевелева А.О. Методическая разработка по лабораторным работам: «Аминокислоты» и «Белки». Л., 1976, 37 с.
Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии. 1999, 541 с.
Руководство к практическим занятиям по органической химии. Под ред. В.М.Родионова. М., 1954, 111 с.
Соловьев Н.А. Лабораторные работы по биологической химии. Методическая разработка. СПб., 1996, 70 с.
Филиппович Ю.Б., Егорова Т.А., Севастьянова Г.А. Практикум по общей биохимии. М., 1982, 311 с.
З.Саитов, С.В.Телешов, Б.Харитонцев,
секция «Юный химик» РХО им. Д.И.Менделеева (г. Тобольск)
Лабораторная работа №1. Качественные реакции на аминокислоты и белки
Лабораторная работа №1
КАЧЕСТВЕННЫЕ РЕАКЦИИ НА АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ
Аминокислоты различаются друг от друга природой радикала. Это разнообразие дает возможность обнаружения большинства аминокислот с помощью цветных реакций. Многие из них весьма чувствительны и высокоспецифичны, что позволяет открывать ничтожные количества той тили иной индивидуальной аминокислоты в составе сложных смесей, биологических жидкостях, гидролизатах белков и т. п. некоторые цветные реакции находят применение для количественного определения аминокислот.
Методы качественного обнаружения белков основаны на двух типах реакций: а) по пептидным связям белковой молекулы; б) по её аминокислотным радикалам.
Примером реакции первого типа служит биуретовая реакция. Примерами реакций второго типа являются многочисленные цветные реакции на радикалы аминокислот. По характеру цветных реакций второго типа можно судить до некоторой степени о составе белков.
Оборудование, реактивы. Встряхиватель; баня водяная; термометр лабораторный; фильтры бумажные; марля; колбы конические на 250 мл; набор пробирок стеклянных химических; пипетки, цилиндры; стаканы стеклянные лабораторные с носиком на 100 и 250 мл; воронки стеклянные; лакмусовая бумага; свежее яйцо; свежее говяжье мясо; молоко; пшеничная мука; хлорид натрия (10%-ный); сульфат аммония (насыщ.); гидроксид натрия (10%-ный и 30%-ный); сульфат меди (1%-ный); нингидрин (0,5 и 1%-ный) в этаноле (95%-ном); α-нафтол (0,1 и 0,2%-ный спиртовой раствор); ледяная уксусная кислота; серная, соляная и азотная кислоты (конц.); желатина (раствор 1%); формальдегид (2,5%-ный); нитрит натрия (0,05%-ный и 0,5%-ный); сульфаниловая кислота (1%-ная); карбонат натрия (10%-ный); соляная кислота (5%-ная).
Работа 1. Приготовление растворов белка для проведения качественных реакций
Неразбавленный белок куриного яйца. Отделяют белок трех куриных яиц от желтков. Считая, что масса белка в одном яйце в среднем равна 33 г, получают около 100 мл неразбавленного раствора белков куриного яйца. Этот раствор содержит 88% воды, 1 % углеводов и 0,5% минеральных веществ; остальное приходится на белок. Таким образом, полученный неразбавленный белок куриного яйца представляет собой примерно 10%-ный раствор белка.
Разбавленный раствор яичного альбумина. Белок одного куриного яйца после отделения от желтка хорошо взбивают и затем смешивают в колбе при встряхивании с десятикратным объемом дистиллированной воды. Раствор фильтруют через двойной слой смоченной водой марли, помещенной в воронку. Отфильтровывают раствор яичного альбумина; в осадке (на марле) остается яичный глобулин. Учитывая, что концентрация альбумина в белке куриного яйца составляет около 6%, полученный разбавленный раствор яичного альбумина является примерно 0,5%-ным.
Белки мяса. Помещают в стакан 40-50 г пропущенного через мясорубку мяса (постного), добавляют 80-100 мл 10%-ного раствора хлорида натрия и оставляют смесь стоять 15-20 мин при частом помешивании. Отфильтровывают через бумажный складчатый фильтр или через двойной слой марли окрашенную в красный цвет жидкость. В растворе содержится главным образом мышечный альбумин и глобулин.
Белки молока. К 50 мл свежего молока добавляют равный объем насыщенного раствора сульфата аммония. При этом выпадают в осадок глобулины и казеин. Отфильтровывают через складчатый бумажный фильтр раствор альбуминов.
Растительный альбумин. 25 г пшеничной муки смешивают со 100 мл дистиллированной воды и смесь встряхивают в течение 1 ч с помощью встряхивателя. Взвесь муки центрифугируют и надосадочную жидкость фильтруют через складчатый фильтр. Отфильтрованный прозрачный раствор содержит преимущественно альбумин пшеничных зерен.
Работа 2. Качественные реакции на аминокислоты
При добавлении к раствору белка незначительных количеств глиоксиловой кислоты в присутствии крепкой серной кислоты получается красно-фиолетовое окрашивание. Эта реакция связана с присутствием в молекуле белка аминокислоты триптофана и основана па способности триптофана в кислой среде вступать в реакцию е альдегидами, образуя при этом окрашенные продукты конденсации.
Глиоксиловая кислота всегда присутствует в небольших количествах в ледяной уксусной кислоте, поэтому последнюю используют в реакции как источник глиоксиловой кислоты.
Триптофан в этой реакции конденсируется с формальдегидом, выделяющимся из глиоксиловой кислоты под действием концентрированной серной кислоты. Продукт конденсации окисляется до бис-2-триптофанилкарбинола. Последний в присутствии минеральных кислот образует окрашенные в сине-фиолетовый цвет соли.
Ход работы. В пронумерованные пробирки наливают по 5 капель приготовленных растворов. В каждую пробирку добавляют по 5 капель концентрированной уксусной кислоты. Раствор сначала слегка нагревают, затем охлаждают и по стенке пробирки, сильно наклонив её, чтобы жидкости не смешивались (подслаивание), приливают 10 капель концентрированной серной кислоты. При стоянии на границе двух слоев жидкости наблюдается красно-фиолетовое окрашивание в виде кольца. Появление окраски можно ускорить, поместив пробирку в кипящую водяную баню.
Реакция Вуазене протекает только с теми белками, которые содержат в своем составе триптофан. Химизм ее аналогичен химизму реакции Адамкевича (Гопкинса – Коле); и в том, и в другом случае в конденсацию с триптофаном вступает формальдегид.
Ход работы. К 2 мл разбавленного раствора белка в пробирке добавляют одну каплю 2,5%-ного раствора формальдегида. Смешивают и прибавляют 6 мл чистой концентрированной соляной кислоты (плотность не менее 1,175), после чего снова перемешивают. Через 10 мин прибавляют при взбалтывании 10 капель 0,5%-ного раствора нитрита натрия. Развивается интенсивное сине-фиолетовое окрашивание.
При взаимодействии кислого раствора сульфаниловой кислоты с нитритом натрия осуществляетоя реакция диазотирования и образуется диазобензолсульфоновая кислота. При реакции последней с гистидином образуется соединение вишнево-красного цвета.
Ход работы. К 1 мл 1%-ного раствора сульфанйловой кислоты в 5%-ном растворе соляной кислоты приливают 2 мл 0,5%-ного раствора нитрита натрия, сильно встряхивают и немедленно добавляют сначала 2 мл разбавленного раствора белка, а затем, после перемешивания содержимого, пробирки, 6 мл 10%-ного раствора карбоната натрия. После смешивания растворов развивается вишнево-красное окрашивание.
При добавлении к раствору белка крепкой едкой щелочи, уксуснокислого свинца и последующем кипячении раствор начинает темнеть. Реакция обусловлена присутствием в белке серусодержащих аминокислот: цистина, цистеина и метионина. Эти аминокислоты при нагревании в присутствии крепкой щелочи разрушаются, образуя сернистый натрий:
Уксуснокислый свинец реагирует со щелочью с образованием плюмбита натрия:
(CH3COO)2Pb + 2NaOH → Pb(ONa)2 + 2CH3COOH
Сернистый натрий при взаимодействии с плюмбитом образует черный осадок сернистого свинца.
Na2S + Pb(ONa)2 + 2H2O → PbS↓ + 4NaOH
Ход работы. В пронумерованные пробирки наливают по 5 капель приготовленных растворов. В каждую пробирку добавляют по 5 капель 30% раствора едкого натра и по 1 капле 5% раствора уксуснокислого свинца. При интенсивном кипячении жидкость, содержащая серусодержащие аминокислоты, темнеет, образуя черный осадок сернистого свинца.
Работа 3. Обнаружение в молекулах белков пептидных связей
В щелочной среде в присутствии солей меди растворы белка приобретают фиолетовый цвет с красным или синим оттенком, зависящим от количества пептидных связей в молекуле белка. Такую реакцию дают все белки, а также продукты их неполного гидролиза — пептоны и полипептиды, содержащие не менее двух пептидных связей. Биуретовая реакция обусловлена наличием в белке пептидных связей, которые в щелочной среде образуют с сернокислой медью окрашенные комплексы.
Группа, образующая пептидную связь (—СО—NН—), в щелочной среде присутствует в своей таутомерией енольной форме.
При избытке щелочи происходит диссоциация ОН-группы, появляется отрицательный заряд, с помощью которого кислород взаимодействует с медью, возникает солеобразная связь; кроме того, медь образует дополнительные координационные связи с атомами азота, участвующими в пептидной связи, путем использования их неподеленных электронных пар. Возникающий таким образом комплекс очень стабилен (см. далее). Интенсивность окраски комплекса зависит от концентрации белка и количества медной соли в растворе. Биуретовую реакцию дают также некоторые небелковые вещества, например, биурет (NН2—СО—NН—СО—NН2), оксамид (NН2—СО—СО—NН2), ряд аминокислот (гистидин, серии, треонин, а также аспарагин).
Ход работы. В пронумерованные пробирки наливают по 5 капель приготовленных растворов. В каждую пробирку добавляют по 10 капель 10% раствора едкого натра и по 1 капле 1% раствора сульфата меди.
При малом содержании белка чувствительность реакции можно повысить, наслаивая на раствор белка в щелочи 1 мл 1%-ного раствора сульфата меди. При стоянии на границе двух слоев появляется фиолетовое кольцо.
Белки, полипептиды, а также свободные α-аминокислоты дают синее или фиолетовое окрашивание с нингидрином (трикетогидринденгидратом). Реакция характерна для аминогрупп в α-положении и обусловлена наличием α-аминокислот в молекуле белка.
Сначала в результате взамиодействия аминокислоты с нингидрином возникает Шиффово основание. Затем оно претерпевает перегруппировку, декарбоксилируется и расщепляется на альдегид и аминодикетогидринден.
Аминодикетогидринден конденсируется еще с одной молекулой нингидрина, и образовавшееся соединение, енолизируясь, переходит в окрашенную форму, получившую название «Сине-фиолетовый Руэмана», по имени исследователя, впервые в 1910 г изучившего эту реакцию.
В присутствии органических растворителей (ацетона, этанола, пиридина и др.), на которых обычно готовят раствор нингидрина, протекает реакция.
Продукт этой реакции содержит в своем составе радикал (R) исходной аминокислоты, который обусловливает различную окраску (голубую, красную и т. п.) соединений, возникших при реакции аминокислот с нингидрином.
Нингидриновая реакция широко используется как для открытия отдельных аминокислот, так и для определения их количества.
Ход работы. В пронумерованные пробирки наливают по 5 капель приготовленных растворов. В каждую пробирку добавляют по 3 капли 0,5% раствора нингидрина и нагревают до кипения.
При добавлении к раствору белка концентрированной азотной кислоты белок сначала выпадает в осадок, а затем при нагревании растворяется и жидкость окрашивается в желтый цвет. Эта реакция называется ксантопротеииовой; она указывает на присутствие в белке ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина, триптофана) и основана на образовании нитропроизводных этих аминокислот.
Реакция характерна для бензольного ядра циклических аминокислот, которые при обработке концентрированной азотной кислотой подвергаются нитрованию:
Желтое окрашивание можно наблюдать при попадании крепкой азотной кислоты на кожу, ногти, шерсть и т. д.
Нитропроизводные аминокислот в щелочной среде образуют соли хиноидной (хромофорной) структуры, окрашенные в оранжевый цвет.
Аналогично протекает реакция нитрования триптофана и фенилаланина (последний нитруется труднее).
Ход работы. В пронумерованные пробирки наливают по 5 капель приготовленных растворов. В каждую пробирку добавляют по 5 капель концентрированной азотной кислоты до появления белого осадка или мути от свернувшегося белка, и (осторожно!) нагревают. При нагревании раствор и осадок окрашиваются в ярко-желтый цвет, при этом осадок почти полностью растворяется. Пробирки охлаждают, после этого в них осторожно добавляют по 10 капель концентрированного раствора аммиака или 30% раствора едкого натра.
Результаты работы оформляют в виде таблицы 1.
Таблица 1 – Цветные реакции на аминокислоты и белки
Презентация «Качественные реакции на белки. Биологическая роль белков в организме»
Описание презентации по отдельным слайдам:
Описание слайда:
Качественные реакции на белки
Биологическая роль белков в организме
Говырина А.Р.
учитель биологии
МБОУ «Школа №73»
Описание слайда:
Качественные реакции – это реакции, позволяющие определить наличие того или иного вещества (компонента) в среде.
Цветные реакции применяются для установления белковой природы веществ, идентификации белков и определение их аминокислотного состава в различных биологических жидкостях. В клинической лабораторной практике эти методы используются для определения количества белка в плазме крови, аминокислот в моче и крови, для выявления наследственных и приобретенных патологий обмена у новорожденных.
Описание слайда:
Определение
Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.
Описание слайда:
Аминокислота триптофан в кислой среде, взаимодействуя с альдегидами кислот, образует продукты конденсации красно-фиолетового цвета.
Реактивы:
1) неразбавленные яичный белок,
2) концентрированная (ледяная) уксусная кислота;
3) концентрированная серная кислота.
Ход определения. К одной капле белка прибавляют 10 капель уксусной кислоты. Наклонив пробирку, осторожно по стенке добавляют по каплям 0,5 мл серной кислоты так, чтобы жидкости не смешивались. При стоянии пробирки на границе жидкостей появляется красно-фиолетовое кольцо.
Описание слайда:
При добавлении к раствору белка концентрированной азотной кислоты и нагревании появляется желтое окрашивание, переходящее в присутствии щелочи в оранжевое. Сущность реакции состоит в нитровании бензольного кольца циклических аминокислот азотной кислотой с образованием нитросоединений, выпадающих в осадок. Реакция выявляет наличие в белке циклических аминокислот.
Реактивы:
1) яичный белок, 1% раствор;
2) концентрированная азотная кислота;
3) NaOH,10% раствор.
Ход определения. К 5 каплям раствора яичного белка добавляют 3 капли азотной кислоты и (осторожно!) нагревают. Появляется осадок желтого цвета. После охлаждения добавляют (желательно на осадок) 10 капель NaOH, появляется оранжевое окрашивание.
Описание слайда:
Биуретовая реакция на пептидную связь
В основе ее лежит способность пептидных связей (-CO-NH-) образовывать с сульфатом меди в щелочной среде окрашенные комплексные соединения, интенсивность окраски которых зависит от длины полипептидной цепи. Раствор белка дает сине-фиолетовое окрашивание.
Реактивы:
1) яичный белок, 1% раствор (белок куриного яйца фильтруют через марлю и разводят дистиллированной водой 1:10);
2) NaOH, 10% раствор;
3) Cu(OH)2, 1% раствор.
Ход определения. В пробирку вносят 5 капель раствор яичного белка, 3 капли NaOH, 1 каплю Cu(OH)2, перемешивают. Содержимое пробирки приобретает сине-фиолетовое окрашивание.
Описание слайда:
Ход определения. В пробирку вносят 5 капель раствора яичного белка, затем 5 капель нингидрина, нагревают смесь до кипения. Появляется розово-фиолетовое окрашивание, переходящее с течением времени в сине-фиолетовое.
Описание слайда:
Ход определения. К 5 каплям раствора белка прибавляют 5 капель реактива Фоля и кипятят 2-3 мин. После отстаивания 1-2 мин. появляется черный или бурый осадок.
Описание слайда:
Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с непременным участием ферментов).
Одни аминокислоты переходят в другие, затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется.
Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые.
Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий).
Описание слайда:
Спасибо за внимание!
Если Вы считаете, что материал нарушает авторские права либо по каким-то другим причинам должен быть удален с сайта, Вы можете оставить жалобу на материал.
Курс повышения квалификации
Дистанционное обучение как современный формат преподавания
Курс повышения квалификации
Современные педтехнологии в деятельности учителя
Курс повышения квалификации
Современные образовательные технологии в преподавании химии с учетом ФГОС
Найдите материал к любому уроку, указав свой предмет (категорию), класс, учебник и тему:
также Вы можете выбрать тип материала:
Общая информация
Международная дистанционная олимпиада Осень 2021
Похожие материалы
«Изучение свойств карбоновых кислот на примере лимонной кислоты»
Урок химии с интеграцией самопознания в 9 классе. Лабораторная работа «Гидролиз солей»
Практическая работа «Урок химии в 9 классе по теме «Реакции ионного обмена». Проверочная работа. «Гарри Поттер в химической лаборатории»
Урок химии в 8 классе по теме «Движение электронов в атомах». Проверочная работа. Квест «В микромире атомов».
Урок химии в 7 классе.Проверочная работа по теме «Введение в химию.Чистые вещества и смеси». Квест «На шоколадной фабрике Вили Вонка»
Вероятность протекания химических реакций
Рабочая программа по учебному курсу «Вещества» (7 класс)
Презентация по химии на тему «Школьный эксперимент»
Не нашли то что искали?
Воспользуйтесь поиском по нашей базе из
5225271 материал.
Вам будут интересны эти курсы:
Оставьте свой комментарий
Авторизуйтесь, чтобы задавать вопросы.
В России объявлены нерабочие дни с 30 октября по 7 ноября
Время чтения: 2 минуты
Основы православной культуры чаще всего преподают учителя начальных классов
Время чтения: 2 минуты
В России будет введена должность советника директора по воспитанию
Время чтения: 1 минута
В Чувашии школьные каникулы продлятся две недели
Время чтения: 1 минута
Рособрнадзор оставил за регионами решение о дополнительных школьных каникулах
Время чтения: 1 минута
В школе в Пермском крае произошла стрельба
Время чтения: 1 минута
Подарочные сертификаты
Ответственность за разрешение любых спорных моментов, касающихся самих материалов и их содержания, берут на себя пользователи, разместившие материал на сайте. Однако администрация сайта готова оказать всяческую поддержку в решении любых вопросов, связанных с работой и содержанием сайта. Если Вы заметили, что на данном сайте незаконно используются материалы, сообщите об этом администрации сайта через форму обратной связи.
Все материалы, размещенные на сайте, созданы авторами сайта либо размещены пользователями сайта и представлены на сайте исключительно для ознакомления. Авторские права на материалы принадлежат их законным авторам. Частичное или полное копирование материалов сайта без письменного разрешения администрации сайта запрещено! Мнение администрации может не совпадать с точкой зрения авторов.