что такое сигнальная функция белков
Сигнальная функция белка
Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между тканями, клетками или организмами.
Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Например, инсулин снижает содержание сахара в крови, гормон роста регулирует рост скелета, лептин регулирует аппетит.
Клетки могут взаимодействуют друг с другом на расстоянии с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся цитокины, факторы роста и др.
Ссылки
Полезное
Смотреть что такое «Сигнальная функция белка» в других словарях:
Регуляторная функция белков — ― осуществление белками регуляции процессов в клетке или в организме, что связано с их способностью к приёму и передаче информации. Действие регуляторных белков обратимо и, как правило, требует присутствия лиганда. Постоянно открывают всё новые и … Википедия
Белки — У этого термина существуют и другие значения, см. Белки (значения). Белки (протеины, полипептиды[1]) высокомолекулярные органические вещества, состоящие из соединённых в цепочку пептидной связью альфа аминокислот. В живых организмах… … Википедия
Протеин — Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка. Белки (протеины,… … Википедия
Протеины — Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для получения модели данного белка. Белки (протеины,… … Википедия
Человек разумный — Запрос «Человек» перенаправляется сюда; см. также другие значения. Запрос «Люди» перенаправляется сюда; см. также другие значения. Человек … Википедия
Что такое сигнальная функция белков
• Основной модуль состоит из рецептора, G-белка и эффекторного белка
• В клетках экспрессируется несколько вариантов каждого класса белков
• Эффекторы гетерогенны и инициируют различные клеточные функции
Активация рецепторов, сопряженных с G-белком (GPCR) и связанных с ними гетеротримерных G-белков, служит одним из распространенных механизмов передачи внешних сигналов внутрь клетки. Сигнальные модули, включающие G-белки, обнаружены у всех эукариот. У млекопитающих, в зависимости от вида, экспрессируется 500-1000 GPCR, чувствительных к гормонам, нейромедиаторам, феромонам, метаболитам, локальным сигнальным и другим регуляторным молекулам.
Лиганды GPCR представлены практически всеми классами химических соединений. Наряду с этим, у животных в обонятельных нейронах экспрессируется примерно такое же количество обонятельных GPCR. Эти рецепторы по запаху отбирают соединения из окружающей среды. Поскольку GPCR участвуют во многих типах физиологических ответных реакций, они также являются одними из наиболее распространенных мишеней действия лекарственных средств.
Минимальный сигнальный модуль, включающий G-белок, состоит из трех белков: рецептора, сопряженного с G-белком, гетеродимерного G-белка и эффекторного белка. В ответ на связывание внеклеточного лиганда, рецептор активирует G-белок, расположенный на внутренней поверхности плазматической мембраны. Затем G-белок активирует (или иногда ингибирует) эффекторный белок, посредством которого в клетке распространяется сигнал. Таким образом, проведение сигнала с участием простейшего модуля, включающего G-белок, носит линейный характер.
Однако, как показано на рисунке ниже, в типичной клетке млекопитающего могут экспрессироваться десятки GPCR, более шести G-белков и десятки эффекторов. Каждый GPCR регулирует один или несколько G-белков, и каждый G-белок регулирует несколько эффекторов. Однако каждое взаимодействие происходит с различной эффективностью и с разной скоростью. Таким образом, сеть процессов, протекающих с участием G-белка, фактически представляет собой компьютер, интегрирующий сигналы и дающий на выходе весь их спектр, сложный по амплитуде и кинетике.
Благодаря своим неизменным составным частям, G-белковые модули хорошо приспособлены к инициации большого разнообразия внутриклеточных сигналов в ответ на разные молекулярные стимулы, причем реагируют в широком диапазоне шкалы времени (от миллисекунды до минут).
Система передачи сигнала с участием G-белка проходит следующие этапы: агонист => рецептор => гетеротр и мерный G-белок => эффектор => выходной сигнал от эффектора.
Субъединицы Gα и Gβγ регулируют различные эффекторы.
В представленном примере Gq регулирует фосфолипазу С-β и образует два вторичных мессенджера, диацилглицерин (DAG) и инозитол-трифосфат (IP3).
Последний запускает процесс выхода Са2+ из эндоплазматического ретикулума.
Как показано на рисунке ниже, GPCR представляют собой белки, интегрированные в плазматическую мембрану и состоящие из связки семи гидрофобных спиралей, проходящих через нее. При этом N-концевые участки спиралей находятся вне клетки, а С-концевые — со стороны цитозоля. На основании трехмерной структуры родопсина и большого количества биохимических и генетических данных, не исключено, что у всех GPCR в ответ на воздействие активирующих лигандов реализуется один и тот же основной механизм конформационной активации и инактивации.
Связывание агониста с внеклеточной стороны рецептора вызывает перегруппировку спиралей, в результате которой меняется структура сайта связывания для гетеротримера G-белка со стороны цитоплазмы, и эта измененная конформация связывающей поверхности G-белка способствует его активации.
Гетеротримерные G-белки, с которыми сопряжены GPCR, состоят из нуклеотид-связывающей субъединицы, G и димера субъединиц, Gβγ. Структура тримера и каждой субъединицы выяснена для нескольких состояний активации и комплекса с некоторыми белками. Гетеротример Gαβγ называется по своей а-субъединице, которая в основном определяет селективность G-белка среди рецепторов. Каждая субъединица также регулирует определенную группу эффекторных белков.
Субъединицы Ga представляют собой глобулярные двухдоменные белки, размером 38-44 кДа. ГТФ-связывающий домен относится к семейству белков, связывающих ГТФ. Они включают небольшие мономерные G-белки (такие как Ras, Rho, Arf, Rab;), а также ГТФ-связывающие факторы инициации и элонгации трансляции. Второй домен модулирует связывание и гидролиз ГТФ. Субъединицы Ga проявляют слабую гидрофобность, однако они обычно находятся в связанном с мембранами состоянии из-за конститутивного ацилирования N-koh-цевых жирных кислот и из-за того, что они присоединены к Gβγ субъединицам, закрепленным в мембране.
У млекопитающих насчитывается 16 генов Gα, которые сгруппированы в соответствии со степенью гомологии структуры и функций (например, s, i, q, и 12). Эти группы перечислены на рисунке ниже.
Субъединицы Gb и Gγ вскоре после окончания трансляции необратимо ассоциируют, образуя стабильные димеры Gβγ. Затем эти димеры обратимо связываются с Gα. Субъединицы Gβ являются 35-кДа белками, состоящими из семи повторов b-цепи, образующих цилиндрическую структуру, известную под названием b-пропеллер. У млекопитающих существует пять генов Gβ. Четыре из них кодируют очень близкие по структуре белки, которые димеризуются с двенадцатью субъединицами Gγ. Пятый ген, Gp5, в наименьшей степени напоминает остальные и в основном взаимодействует не с субъединицами Gγ, а с доменом других белков, напоминающим Gγ.
Субъединицы Gγ по размеру меньше (около 7 кДа) и обладают гораздо более разнообразной первичной структурой, чем Gβ. При протеолизе субъединиц Gy удаляются три последних аминокислотных остатка. При этом на С-конце молекулы остается остаток цистеина. Этот остаток образует S-пренильное производное и карбоксиметили-руется. Модификации носят необратимый характер и способствуют заякориванию Gβγ на мембране. Субъединицы Gβ и Gγ образуют ассоциаты в любых сочетаниях. Поскольку почти все клетки экспрессируют множество субъединиц Gβ и Gγ, трудно приписать индивидуальным комбинациям Gβγ определенную роль.
Наиболее хорошо исследованы взаимодействия субъединиц Gβ и Gγ на сайтах Gβ, хотя сайты Gγ также выполняют определенные функции.
Участок сети передачи сигнала с участием G-белка у макрофага, который подчеркивает всю сложность взаимодействий, происходящих в такой системе.
Некоторые рецепторы и G-белок не показаны. Когда показан определенный G-белок, его выходной сигнал, вероятно, опосредуется его субъединицей Ga.
При активации любого G-белка также активируется его Gβγ-субъединица, хотя передача сигнала с участием этой субъединицы обычно наиболее выражена для Gi-тримеров.
Наряду с этим, некоторые G-белки модулируют активность других, пока еще недостаточно исследованных сигнальных путей.
Показано лишь немного эффекторов и единственный адаптивный механизм, представляющий собой фосфорилирование рецепторов, катализируемое GRK.
Данные предоставлены Полом Стернвайсом, Группа изучения передачи сигналов. 
На рисунке представлена кристаллическая структура GPCR родопсина.
Каждая спираль, проходящая через мембрану, помечена разным цветом; большинство структур со стороны цитоплазмы не показаны.
В связке спиралей находится хромофорная группа ретиналя. По степени гомологии аминокислотных последовательностей GPCR млекопитающих можно подразделить,
по крайней мере, на четыре структурных семейства, которые, однако, различаются настолько, что обнаруживают между собой лишь незначительную общность первичной структуры.
В пределах семейства максимальная гомология отмечается среди спиралей, проходящих через мембрану, меньшая — для межспиральных петельных структур,
и минимальная — для N- и С-концевых участков и для петли со стороны цитоплазмы, соединяющей 5-й и 6-й участки молекулы.
Несмотря на это, предположения относительно функционирования доменов в различных семействах рецепторов, вероятно, являются справедливыми.
GPCR часто образует димеры, иногда гетеродимеры, и димеризация играет критическую роль в их функционировании.
Структура построена по данным из Protein Data Bank file 1F88. 
Структура неактивированного Gi-гетеротримера.
Каждая субъединица G-белка, ответственного за ингибирование аденилатциклазы и за передачу сигналов с участием Gβγ, выделена соответствующим цветом.
Показана связь GDP с субъединицей Gai. Структура построена по данным protein Data Bank file 1GP2. 
Эффекторы, находящиеся под контролем G-белка, не обнаруживают сходства структуры.
Они могут представлять собой ионные каналы или интегрированные в плазматическую мембрану ферменты,
белки, расположенные на внутренней стороне мембраны, или растворимые белки, способные связываться с субъединицами Ga.
В таблице представлены G-белки, подразделяющиеся на группы в соответствии со степенью гомологии их первичной структуры,
а также некоторые эффекторы, которые они контролируют.
Редактор: Искандер Милевски. Дата обновления публикации: 18.3.2021
Основные функции белков в клетке
Благодаря сложности, разнообразию форм и состава, белки играют важную роль в жизнедеятельности клетки и организма в целом.
Белок — это отдельный полипептид или агрегат нескольких полипептидов, выполняющий биологическую функцию.
Полипептид — понятие химическое. Белок — понятие биологическое.
В биологии функции белков можно разделить на следующие виды:
1. Строительная функция
Белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур. Например:
2. Транспортная функция
Некоторые белки способны присоединять различные вещества и переносить их к различным тканям и органам тела, из одного места клетки в другое. Например:
Белки транспортируют в крови катионы кальция, магния, железа, меди и другие ионы.
3. Регуляторная функция
Большая группа белков организма принимает участие в регуляции процессов обмена веществ. Гормоны белковой природы принимают участие в регуляции процессов обмена веществ. Например:
4. Защитная функция
5. Двигательная функция
6. Сигнальная функция
7. Запасающая функция
8. Энергетическая функция
9. Каталитическая (ферментативная) функция
Ферменты, или энзимы, — особый класс белков, являющихся биологическими катализаторами. Благодаря ферментам биохимические реакции протекают с огромной скоростью. Вещество, на которое оказывает свое действие фермент, называют субстратом.
Ферменты можно разделить на две группы:
10. Функция антифириза
11. Питательная (резервная) функция.
Решай задания и варианты по биологии с ответами
Сигнальная функция белка
Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке физиологические процессы. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Например, инсулин снижает содержание сахара в крови, гормон роста регулирует рост скелета, лептин регулирует аппетит.
Клетки могут взаимодействовать друг с другом на расстоянии с помощью специальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся цитокины, факторы роста и др.
Цитокины — небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют жизнедеятельность клеток, их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференциацию, функциональную активность и апоптоз (явление программируемой клеточной
смерти), обеспечивают согласованность и упорядоченность действий иммунной, эндокринной и нервной систем. Примером цитокинов может служить фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления между клетками организма.
Белковую природу имеют также некоторые феромоны. Так, половой феромон (sex-inducing pheromone) вольвокса — гликопротеид. Пептидные феромоны встречаются у самых разных организмов — от бактерий (недоступная ссылка) до млекопитающих.
Связанные понятия
В молекулярной биологии и биохимии под термином эффектор или эффекторная молекула обычно понимается малая небелковая молекула, которая селективно связывается с теми или иными белками и регулирует их биологическую активность. В этом смысле эффекторные молекулы работают как специфические лиганды, которые могут повышать или снижать активность ферментов, транскрипцию и экспрессию генов, или внутриклеточный либо межклеточный процесс передачи сигнала. Эффекторные молекулы также могут непосредственно регулировать.
Эстрогеновые рецепторы (ЭР) представляют собой группу белков, находящихся внутри клеток. Они являются рецепторами, которые активируются эстрогенами (например, 17β-эстрадиолом). Существуют два класса эстрогеновых рецепторов: ядерные рецепторы эстрогена (ЭРα и ЭРβ), которые являются членами семейства ядерных рецепторов внутриклеточных рецепторов, и мембранные рецепторы эстрогена (мЭРs) (ГПЭР (ГПР30), ЭР-X и Гк-мЭР), которые в основном являются Г-белковыми рецепторами.
Антимицины — группа вторичных метаболитов, синтезируемых бактериями рода Streptomyces.
δ-Кле́тки (или D-кле́тки) — клетки, вырабатывающие гормон соматостатин; они обнаруживаются в желудке, кишечнике, а также в островках Лангерганса поджелудочной железы.
Циклинзависимые киназы (англ. cyclin-dependent kinases, CDK) — группа белков, регулируемых циклином и циклиноподобными молекулами. Большинство циклинзависимых киназ участвуют в смене фаз клеточного цикла; также они регулируют транскрипцию и процессинг мРНК.
Поликетидсинтазы (ПКС, англ. Polyketide synthase, КФ 6.4) — ферменты или мультиферментные комплексы, синтезирующие поликетиды (вторичные метаболиты, такие как антибиотики, токсины или статины). Поликетидсинтазы обнаружены у бактерий, грибов, животных и растений и имеют большое сходство с синтазами жирных кислот в организации и механизме биосинтеза. Как правило, гены синтазы определённого поликетида входят в один оперон (у бактерий) или в один кластер (у эукариот).
Функции белков
Урок 7. Введение в общую биологию и экологию 9 класс ФГОС
В данный момент вы не можете посмотреть или раздать видеоурок ученикам
Чтобы получить доступ к этому и другим видеоурокам комплекта, вам нужно добавить его в личный кабинет, приобрев в каталоге.
Получите невероятные возможности
Конспект урока «Функции белков»
Перед подробным изучением роли белков, давайте вспомним функции углеводов и липидов.
Углеводы: структурная, энергетическая и запасающая. Итого три.
У липидов побольше: те же энергетическая, запасающая и структурная. Плюс специфические: защитная, теплоизоляционная и регуляторная. Итого шесть.
А что с белками? Забегая вперёд, скажем, что у белков их около десяти. Почему так много? Нетрудно догадаться.
Из предыдущих уроков вы знаете, что белки имеют более сложное строение и отличаются огромным разнообразием. А поэтому и выполняют в живых организмах чрезвычайно важные и многообразные функции.
Итак, проследим за работой этих трудяг и выясним, почему же именно они являются незаменимыми составляющими жизни.
Начнём с самой основополагающей и солидной функции – строительной, или структурной.
Белки являются неотъемлемой составляющей всех клеток, всех тканей всех живых организмов. Как вы помните, вместе с фосфолипидами они входят в состав цитоплазматических мембран. Из белков построен цитоскелет клетки, о котором подробнее вы узнаете совсем скоро, мышечные волокна также представлены белками. Белок коллаген является основным элементом хрящей и сухожилий. Кстати, коллаген – лидер среди белков у млекопитающих. Его содержание в организме может достигать до 35% от всех белков.
Кератин – важнейший структурный компонент перьев, ногтей, рогов, волос, копыт у животных.
В составе связок, лёгких, в стенках артерий мы обнаружим белок эластин.
Следующая функция по важности мало уступает первой. Но если структурная не таит в себе каких-либо особых секретов, то ферментативная, или каталитическая – и сегодня загадка для учёных. Здесь речь идёт о тех белках, которые способны ускорять химические реакции, выступая в роли катализаторов. Или точнее – биологических катализаторов. Называются они ферментами и способны увеличивать скорость протекания химической реакции в миллионы и миллиарды раз. Только вдумайтесь! Неорганическим катализаторам такие способности и не снились. Их эффективность ограничивается сотнями и тысячами раз.
Подробнее с теорией, которая описывает механизм работы ферментов, вы познакомитесь немножко позже.
Далее транспортная функция. Многие белки обладают способностью легко присоединять к себе различные вещества, переносить и легко отдавать в нужном месте. Первым примером такого белка, который мы сразу вспомним, будет, конечно же, гемоглобин эритроцитов позвоночных животных. Он связывает и переносит кислород. Ну и немножко углекислый газ.
Жирные кислоты в организме транспортируются альбуминами крови.
Глобулины переносят ионы металлов и гормоны.
Белки цитоплазматической мембраны обеспечивают транспорт веществ в клетку и из неё.
Сократительная, или двигательная функция. Мы знаем, что одним из признаков живых существ является способность к движению. Передвигаться могут отдельные клетки, ткани, органы и целые организмы. В основе работы мышц, а также внутриклеточных сокращений лежит способность изменять свои размеры белков актина и миозина. А белок тубулин обеспечивает перемещение хромосом при делении клетки, движение ресничек и жгутиков эукариотических клеток.
Пептиды и белки могут выполнять и роль гормонов, изменяя скорость протекания различных физиологических процессов. Выполняя регуляторную функцию.
Как вы помните из восьмого класса, инсулин и глюкагон поддерживают постоянную концентрацию глюкозы в крови. А гормон роста соматотропин отвечает, соответственно, за рост и физическое развитие вашего организма.
Сигнальная функция. Некоторые белки, входящие в состав плазмалеммы, могут изменять свою структуру под действием различных внешних факторов. Тем самым они обеспечивают приём сигналов из внешней среды и передают полученную информацию в клетку. Помните, как работает наше зрение? При попадании света на светочувствительный пигмент родопсин, он распадается. В ответ на появление продуктов распада родопсина возникает нервный импульс, который и формирует зрительные ощущения. Так вот, составляющая пигмента родопсина – белок опсин.
Существуют белки, которые стоят на страже целостности организмов. Они способны защищать внутреннюю среду от повреждений и вторжения чужеродных тел. Любой живой организм постоянно подвержен проникновению незваных объектов (антигенов). Но в здоровом организме незваные гости быстро нейтрализуются при помощи лейкоцитов.
Последние вырабатывают специальные белки – иммуноглобулины (антитела), которые подавляют деятельность антигенов. Тем самым обеспечивая иммунный ответ. Например, от вирусных инфекций защищает белок интерферон. А от чрезмерной потери крови – фибриноген, тромбопластин и тромбин. Обеспечивая её свёртывание.
Токсическая функция. Белки могут не только защищаться, но и нападать. Хотя защита – это тоже нападение.
Многие живые существа способны вырабатывать и выделять белки-токсины. Это характерно для ряда животных, а особенно грибов, растений, микроорганизмов. Например, пептидную природу имеет дифтерийный токсин. Возможно, вы слышали о нём. Вырабатывается бактерией Corynebacterium diphtheriae (бацилла Лёффлера) и нарушает синтез белков.
В ответ на проникновение белков-токсинов, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины, подавляющие действие ядов. А если такие антитоксины не вырабатываются, то их можно ввести. При укусе той же змеи спасают жизнь человеку, вводя специфический антитоксин. Но только специфический. То есть для каждой змеи свой.
Запасающая функция. В первую очередь эту функцию выполняют, как мы уже сказали, углеводы и жиры. Но в семенах растений запасаются именно резервные белки. Зачем? Для прорастания зародыша нужен азот. А углеводы и липиды азота, как известно, не содержат. Вот почему семена некоторых растений (бобовые) содержат даже полноценные белки, заменяющие мясо.
Энергетическая функция. Несмотря на свою ценность, в крайних случаях белки могут выступать и всего лишь источником энергии для организма. Но происходит это только тогда, когда расходовались все углеводы и жиры. Как и углеводы, белки при расщеплении 1 грамма дают 17,6 кДж энергии.