Что такое ферменты сравните их с неорганическими катализаторами назовите области применения
Ферменты – биологические катализаторы.
Онлайн-конференция
«Современная профориентация педагогов
и родителей, перспективы рынка труда
и особенности личности подростка»
Свидетельство и скидка на обучение каждому участнику
Глава 1. Что такое ферменты?
1.1. Ферменты – биологические катализаторы…….…………………….2-3
1.2. Типы ферментов……………………………………………………..…3
1.3. Структура ферментов………………………………………………..…3
1.4. Специфичность ферментов и условия их активности. ………….… 4
Глава 2. Значение ферментов в живых организмах.
2.1. Роль ферментов в организме ……………………………………. 4-5
Глава 3. Исследовательская работа.
3.1. Химические результаты исследования ………………………. 5-6
3.2. Механизм работы ферментов…………. ………………………………6
3.3. Исследовательский опрос…………………………………………. 6-7
Глава 4. Заключение.
Актуальность: Известно, ферменты играют важнейшую роль в регуляции химических превращений обмена веществ. Ферменты обнаружены у всех живых существ, начиная от самых примитивных микроорганизмов. Получено около 600 ферментов. Ферменты способны управлять сложнейшими процессами разрушения и сотворения новых веществ в организме. В настоящее время знания о работе ферментов человек поставил себе на службу в медицине, промышленности, сельском хозяйстве и других сферах жизни.
Цель проекта: Провести исследование по обнаружению ферментов в живых организмах, рассмотреть их значение.
Что такое ферменты?
Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы, ускоряющие химические реакции в живых организмах и вне их.
Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах. К 2013 году было описано более 5000 разных ферментов. Они играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.
Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду.
При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов — ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы — в сотни и тысячи раз.
Фермент амилаза необходим для переработки углеводов. Под воздействием амилазы углеводы разрушаются и легко всасываются в кровь. Амилаза присутствует как в слюне, так и в кишечнике. Амилаза тоже бывает разной. Для каждого вида сахаров существует собственный вид этого фермента.
Липаза – это ферменты, которые присутствуют в желудочном соке и вырабатываются поджелудочной железой. Липаза необходима для усвоения организмом жиров.
Протеаза – это группа ферментов, которые присутствуют в желудочном соке и тоже вырабатываются поджелудочной железой. Кроме этого, протеаза присутствует и в кишечнике. Протеаза необходима для расщепления белков.
Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой.
Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.
Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина, если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.
Влияние условий среды на активность ферментов
Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме — давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др.
Роль ферментов в организме
Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов — все эти процессы невозможны без участия ферментов. Любое проявление функций живого организма — дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и др. — обеспечивается действием ферментов. Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определенные функции, в значительной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано. Отсутствие даже одного фермента или какой-нибудь его дефект могут привести к серьезным отрицательным последствиям для организма.
Местонахождение ферментов в организме
В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами, где и проявляют свое действие. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию — синтез ДНК(ДНК-полимеразы), за ее транскрипцию — образование РНК (РНК-полимеразы). В митохондриях присутствуют ферменты, ответственные за накопление энергии, в лизосомах — большинство гидролитических ферментов, участвующих в распаде нуклеиновых кислот и белков.
Химические результаты исследования
Нами был проведен опыт по изучению механизма действия ферментов на примере вареного куриного филе и сырого.
1. Активность фермента проявилась в пробирке с живыми тканями и не проявилась в пробирке с мёртвыми тканями, потому что в результате денатурации белка, нарушается структура молекулы фермента, её активность снижается, затем прекращается.
2. Измельчение ткани влияет на активность фермента из-за увеличения площади прикосновения, таким образом скорость протекания реакции увеличивается.
Важные отличия ферментов и неорганических катализаторов в том, что реакции с участием неорганических катализаторов протекают, как правило, при высоких давлениях, а ферменты работают при нормальном давлении. Самое главное отличие в том, что скорости реакций, катализируемых ферментами, во много раз больше.
Механизм работы ферментов
Мы провели опрос, среди учащихся МАОУ СШ №55 «Лингвист» по следующим вопросам:
Что такое ферменты?
Какова их роль в организме?
Что влияет на активность ферментов?
Какова химическая природа ферментов?
Чьи работы положили начало ферментологии, как самостоятельному разделу биологической химии?
Из 20 человек лишь 3 ответили правильно на все вопросы. 4 и 5 вопросы оказались самыми трудными для ребят.
Ферменты являются посредниками между организмом и окружающей средой, обеспечивают адаптацию организма к изменяющимся условиям (авторегуляторы).
Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ, в реализации генетической информации. Переваривание и усвоение пищевых веществ, синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, жиров, углеводов и других соединений в клетках и тканях всех организмов — все эти процессы невозможны без участия ферментов. Любое проявление функций живого организма — дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и др. — обеспечивается действием ферментов. Индивидуальные особенности клеток, выполняющих определенные функции, в значительной мере определяются уникальным набором ферментов, производство которых генетически запрограммировано. Отсутствие даже одного фермента или какой-нибудь его дефект могут привести к серьезным отрицательным последствиям для организма.
Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии. Из исходных материалов ферменты экстрагируют солевыми растворами. Затем их разделяют на фракции, осаждая солями [обычно (NH 4 ) 2 SO 4 ] или, реже, органическими растворителями, и очищают методами гельпроникающей и ионообменной хроматографии. На заключительных этапах очистки часто используют методы аффинной хроматографии. Контроль за ходом очистки ферментов и характеристику чистых препаратов осуществляют, измеряя каталитическую активность ферментов с применением специфических (обычно дающих цветные реакции) субстратов. За единицу количества фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1 мк моля субстрата в 1 мин в стандартных условиях. Число единиц фермента, отнесенное к 1 мг белка, называется удельной активностью.
В мире производится около 20 ферментов в объеме 65 тыс. тонн (а существует, как предполагают 25000 ферментов). Например, промышленным способом производят такие ферменты как амилаза, глюкоамилаза, протеаза, инвертаза, пектиназа, каталаза, стрептокиназа, целлюлаза и другие.
Амилазы и протеазы используют в текстильной, хлебопекарной и кожевенной промышленности. Пектолитические ферменты могут быть использованы для мацерации тканей при переработке растительного сырья, например при получении льноволокна. Щелочные протеазы, особенно иммобилизованные, очень эффективно используются в составе моющих средств. Кроме протеолитических ферментов в состав моющих средств вводят липазу, целлюлазу, оксидазу и амилазу для удаления загрязнений крахмального происхождения. Использование иммобилизованной глюкозоизомеразы для непрерывного получения глюкозы является наиболее крупным процессом такого рода в мире.
Микробные ферменты активно используют в клинической диагностике при определении уровня холестерина в крови и мочевой кислоты. Ферменты предлагают использовать для очистки канализационных и водопроводных труб и т.д. и т.п. Ферменты для медицинских или аналитических целей должны быть высокоочищенными.
Иммобилизация и получение связанных ферментных препаратов стало возможным благодаря детальному изучению строения многих ферментов. Раскрыт аминокислотный состав ряда ферментных белков, их пространственная конфигурация, выявлены активные центры, значение различных функциональных групп в проявлении каталитической активности фермента и так далее.
Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов
Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей — галактоземия (приводит к умственной отсталости) — развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозыв легко усваиваемую глюкозу. Причиной другого наследственного заболевания — фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланинав тирозин. Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.
Если происходит мутация в гене, кодирующем определенный фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. При этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает. Если организм получает два таких мутантных гена (по одному от каждого из родителей), в организме перестает идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза темного пигмента меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-гидроксилазы в печени.
В настоящее время известны сотни наследственных заболеваний, связанные с дефектами ферментов. Разработаны методы лечения и профилактики многих из таких болезней.
1. Тарханов И. Р., Ферменты, в физиологии // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона: В 86 томах (82 т. и 4 доп.). — СПб., 1890—1907.
2. Энзимы // Энциклопедический словарь Брокгауза и Ефрона: В 86 томах (82 т. и 4 доп.).
3. Фершт Э. Структура и механизм действия ферментов. М., 1980.
5. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохомия человека. Т. 1. М., 1993.
13. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. М.: «Медицина», 2004, с. 114-116, 118-120, 129-134, 139-143, 159-163, 165-168.
14. Кушманова О.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М.: М. Медицина, 1983, раб 24 (п. 1), 25.
15. Учебник Химии 11 класс, Кузнецова Н.Е., Литвинова Т.Н., Лёвкин А.Н. с.132.
Презентация была опубликована 8 лет назад пользователемДмитрий Лыткин
Похожие презентации
Презентация на тему: » Сравнение неорганических катализаторов ферментов Признаки сравнения Неорганические катализаторы Ферменты 1.Химическая природа 2.Селективность 3. Оптимум.» — Транскрипт:
1 Сравнение неорганических катализаторов ферментов Признаки сравнения Неорганические катализаторы Ферменты 1.Химическая природа 2.Селективность 3. Оптимум pH 4. Интервалы температуры 5.Изменение структуры kat в ходе реакции 6. Увеличение скорости реакции.
2 Сравнение неорганических катализаторов ферментов Признаки сравнения Неорганические катализаторы Ферменты 1.Химическая природа Низкомолекулярные вещества, образованные 1 или нескольки- ми элементами. Белки – высокомолекуляр- ные полимеры 2.Селективность Низкая, универсальный kat – Pt ускоряет множ. реакций. Высокая. На каждую р-цию нужен свой фермент. 3. Оптимум pH Сильнокислая или щелочнаяНебольшой интервал, у кажд. органа – свой. 4. Интервалы температуры Очень широкие.35 – 42 градуса, затем денатурируют. 5.Изменение структуры kat в ходе реакции Изменяется незначительно, или не изменяется вовсе. Сильно изменяются и восстанавливаются в исходную структуру по окончании реакции. 6. Увеличение скорости реакции. В 100 – раз От 10 в 8 степени до 10 в 12 степени раз.
3 ФЕРМЕНТЫ ПРОТЕИНЫПРОТЕИДЫ Белковая часть (апрофермент) Небелковая часть (кофермент) Свойства ферментов:
4 Общие: способны к растворению в воде и образованию коллоидных растворов; увеличивают скорость реакции; не расходуются в реакции; амфотерны; их присутствие не влияет на свойства продуктов реакции; характерно протекание цветных реакций; изменяют энергию активации, при которой может произойти реакция; не изменяют сколько-нибудь значительно температуру, при которой происходит реакция; способны к денатурации и гидролизу.
5 Специфические: Сочетание высочайшей активности с соблюдением строгого ряда условий; Специфичность действия по принципу «ключ – замок» или «рука – перчатка»; Стабильность; Обратимость действия: Е + S ES E + P,где Е – энзим; S – субстрат, P – продукт реакции, ES – фермент-субстратный комплекс.
6 Роль ферментов в жизнедеятельности организмов: Врожденные нарушения обмена; Взаимопревращения веществ; Биохимическая революция; Превращение энергии; Биосинтез; Фармакология; Ультраструктура мембран; Генетический аппарат; Питание; Клеточный метаболизм; Катализ; Физиологическая регуляция; Бактериальное брожение.
7 Правильные ответы: 1 – Б; 2 – В; 3 – А; 4 – Г; 5 – Г.
8 Итоги теста: Число правильных ответов Вывод 5 Тему усвоил 4 Тему усвоил достаточно 3 Тему усвоил плохо 2 Тему не усвоил, приходишь на доп. занятия
«Секреты активности ферментов»
Онлайн-конференция
«Современная профориентация педагогов
и родителей, перспективы рынка труда
и особенности личности подростка»
Свидетельство и скидка на обучение каждому участнику
Описание презентации по отдельным слайдам:
Описание слайда:
«Секреты активности ферментов»
Исполнитель:
Шуйская Дарья
ученица 10-1 класса
Научный руководитель:
к.б.н. Лисицына А.А.
Описание слайда:
Цель:
Изучить отличия ферментов от неорганических катализаторов и условия, влияющие на активность ферментов.
Задачи:
Изучить реакцию ферментативного гидролиза крахмала.
Сравнить эффективность гидролиза крахмала под действием неорганического катализатора и при действии фермента амилазы слюны.
Определить субстратную специфичность слюной амилазы.
Исследовать диапазон действия pH для амилазы.
Изучить температурный диапазон слюной амилазы.
Изучить влияние ингибиторов и активаторов на активность амилазы.
Описание слайда:
Использование ферментов
— для количественного определения и получения различных веществ;
— для модификации молекул нуклеиновых кислот методами генной инженерии;
— для диагностики и лечения ряда заболеваний;
— используют в ряде технологических процессов в промышленностях (лёгкой; пищевой; фармацевтической);
— для решения экологических проблем, биотехнологии, микробиологии.
Описание слайда:
H2O H2O H2O
aхродекстрины → мальтодекстрины → мальтоза → глюкоза.
(С6Н10О5)n (С6Н10О5)m x/2 C12H22O11 x C6H12O6
Описание слайда:
Качественная реакция на крахмал –проба с йодом
Описание слайда:
Качественная реакция на
восстанавливающие сахара – реакция Фелинга.
Описание слайда:
Сравнительное действие неорганических катализаторов и ферментов.
Вывод: Фермент расщепляет субстрат (крахмал) лучше,
чем неорганические соединения.
Эффективность ферментативного катализа гораздо выше,
чем неорганического.
Описание слайда:
Определение специфичности амилазы.
Вывод:
Амилаза обладает избирательностью к субстрату,
т.е. специфичностью.
Описание слайда:
Влияние pH на активность амилазы слюны.
Описание слайда:
Описание слайда:
Влияние температуры на активность амилазы.
Вывод: Ферменты чувствительны
к температуре и проявляют свою наивысшую активность при оптимальном ее значении.
Для амилазы слюны температурный оптимум 40 ºС.
Описание слайда:
Описание слайда:
Влияние различных ионов на активность амилазы.
Описание слайда:
NaCl – активатор для амилазы слюны. Теперь становится понятным, почему добавление соли в пищу – кулинарный прием, который не только улучшает вкусовые качества пищи, но и способствует перевариванию сложных углеводов в ротовой полости.
Сульфат меди – ингибитор для амилазы слюны. Ионы меди образуют ковалентные связи с аминокислотными радикалами ( цистеин), вызывая необратимую денатурацию фермента.
Описание слайда:
Выводы
Ферменты обладают более высокой эффективностью каталитического действия, чем неорганические катализаторы.
Для ферментов характерна высокая избирательность к субстрату (специфичность). Амилаза слюны легко расщепляет крахмал, но не гидролизует сахарозу.
Ферменты чувствительны к температуре. Температурный оптимум для амилазы 38-40 °С.
Ферменты очень чувствительны к изменению диапазона рН.
Для амилазы слюны оптимум рН = 6,8.
На активность ферментов влияют ингибиторы и активаторы. Для амилазы слюны активатором является хлорид натрия, а ингибитором сульфат меди.
Если Вы считаете, что материал нарушает авторские права либо по каким-то другим причинам должен быть удален с сайта, Вы можете оставить жалобу на материал.
Курс повышения квалификации
Охрана труда
Курс профессиональной переподготовки
Библиотечно-библиографические и информационные знания в педагогическом процессе
Курс профессиональной переподготовки
Охрана труда
Ищем педагогов в команду «Инфоурок»
Найдите материал к любому уроку, указав свой предмет (категорию), класс, учебник и тему:
также Вы можете выбрать тип материала:
Общая информация
Похожие материалы
«мы», «не», «бы», «б» «если», «погибали», «погибли»
Празднование Дня Св.Валентина в Украине и зарубежом.
Студенты
Проектная деятельность в 2011-2012 году.
Зал ожидания Clubhouse в аэропорту JFK, г. Нью-Йорк Расположение: в зоне A между выходами А4 и А5.
Всемирный день памяти жертв ДТП
Автоматизированная библиотечная система и электронный архив открытого доступа Разделение задач, функций и технологических реше
Не нашли то что искали?
Воспользуйтесь поиском по нашей базе из
5370966 материалов.
Вам будут интересны эти курсы:
Оставьте свой комментарий
Авторизуйтесь, чтобы задавать вопросы.
В Москве новогодние утренники в школах и детсадах пройдут без родителей
Время чтения: 1 минута
В Оренбурге школьников переведут на дистанционное обучение с 9 декабря
Время чтения: 1 минута
Учителям предлагают 1,5 миллиона рублей за переезд в Златоуст
Время чтения: 1 минута
Псковских школьников отправили на дистанционку до 10 декабря
Время чтения: 1 минута
Путин поручил не считать выплаты за классное руководство в средней зарплате
Время чтения: 1 минута
Международный конгресс-выставка «Молодые профессионалы» пройдет с 12 по 14 декабря в Москве
Время чтения: 1 минута
Подарочные сертификаты
Ответственность за разрешение любых спорных моментов, касающихся самих материалов и их содержания, берут на себя пользователи, разместившие материал на сайте. Однако администрация сайта готова оказать всяческую поддержку в решении любых вопросов, связанных с работой и содержанием сайта. Если Вы заметили, что на данном сайте незаконно используются материалы, сообщите об этом администрации сайта через форму обратной связи.
Все материалы, размещенные на сайте, созданы авторами сайта либо размещены пользователями сайта и представлены на сайте исключительно для ознакомления. Авторские права на материалы принадлежат их законным авторам. Частичное или полное копирование материалов сайта без письменного разрешения администрации сайта запрещено! Мнение администрации может не совпадать с точкой зрения авторов.
Открытый урок по теме «Ферменты как биокатализаторы и их значение».
Онлайн-конференция
«Современная профориентация педагогов
и родителей, перспективы рынка труда
и особенности личности подростка»
Свидетельство и скидка на обучение каждому участнику
Открытый урок по теме «Ферменты как биокатализаторы и их значение».
Тип урока : интегрированный обобщающий с мультимедийным сопровождением.
Методы обучения: частично-поисковый, проблемно-дискуссионный, использование информационно-коммуникационных технологий.
Цель урока: Дать понятие о ферментах, как об особой группе веществ, являющихся биокатализаторами и выявить их роль в жизнедеятельности организмов.
I . Орг. момент (мотивация)
Итак, мы с вами на прошлом уроке познакомились со строением и работой ферментов, вспомнили, что такое катализ и катализаторы, на данном уроке мы обобщим наши знания и обогатим их той информацией, которую вы подготовили дома.
— Что же такое фермент?
— Что вы знаете об открытии ферментов?
— Как работают ферменты в организме и в чем уникальность их свойств?
— Значение ферментов для живых организмов и их применение в различных областях деятельности человека.
В ходе нашего урока и по мере выступления одноклассников прошу заполнять таблицу:
Представители: (названия ферментов)
Из чего состоит фермент?
Значение для организмов.
Где применяются человеком?
II . Основная часть (выступление учащихся).
Выступление ученицы (Булыгина Ирина) – определение и открытие ферментов.
Пуртов Максим – строение, свойства и механизм работы ферментов.
Ферменты – это белковые молекулы, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многочисленные химические реакции, которые проходят с большой скоростью при температурах, подходящих для данного организма, то есть в пределах от 5 до 40 градусов.
По строению ферменты делят на 2 группы:
А) ферменты-протеины (однокомпонентные, т.е. состоят только из белка).
Б) ферменты-протеиды (двухкомпонентные, состоящие из белка и небелковой части).
Что же является небелковой частью? Это могут быть ионы металлов (кофактор) или органическое вещество связанное с белковой частью.
Поэтому все ферменты – белки. Но не все белки – ферменты.
37°.
При понижении t° ферменты теряют свою активность, но при создании нормальных условий они вновь начинают функционировать.
2. Влияние РН на активность ферментов – каждый фермент работает при определенном рн среды.
Различные ферменты имеют различное значение РН:
А) амилаза слюны: РН = 7 (нейтральная среда);
Б) пепсин желудочного сока действует в кислой среде (РН=1,5-2,5),
В)трипсин кишечного сока имеет РН = 8-9 (щелочная среда).
В отличие от неорганических катализаторов действие ферментов строго специфично. Например, фермент лактаза расщепляет только молочный сахар – лактозу – с образованием глюкозы и галактозы.
Учитель: Для жизни живых организмов ферменты имеют решающее значение, в чем же оно заключается. Если ферменты прекращают свою работу организм гибнет.
Об этом расскажет Пешкичев А. Мне же хочется привести один пример:
Помимо этого ферменты широко используются человеком в различных областях, таких как пищевая промышленность, медицина, химическая промышленность и т.д. Каждый день, садясь за стол, мы используем продукты, приготовленные с участием ферментов: чай, сыр, колбасы, копчености, пиво; употребляем фрукты и овощи с их собственным набором растительных ферментов, которые помогаю нам усвоить растительную пищу. Существует наука, которая занимается изучением ферментов – энзимология. Выступление Шабаловского П.
Ферменты применяются в пищевой промышленности (чайная отрасль, производство пива, колбас, сыроварение и молочная промышленность, кожевенная). В сельском хозяйстве для производства кормов, обработке круп. В медицине и фармацевтике, причем в медицине ферменты имеют и диагностическое значение – определение отдельных ферментов в клетке помогает распознаванию природы заболевания (например, вирусный гепатит – по активности фермента в плазме крови) их используют для замещения недостающего фермента в организме. Ферменты входят в состав порошков и зубных паст. В фотоделе, для изготовления фотоматериалов.
III . Итог урока, рефлексия и учет знаний
Итак, подводим итог: ферменты – жизненно необходимые органические вещества, без которых невозможна жизнедеятельность всех без исключения живых систем (пищеварения, дыхания, роста, выделения и т.д.). Все ферменты являются белками. Это уникальные химические вещества, каждый из которых катализирует только одну реакцию. Широко применяются в различных отраслях промышленности и народном хозяйстве. Их роль в этом трудно переоценить, она огромна.
В заключение предлагаю тест:
Выбери правильный ответ на поставленный вопрос
1. Ферменты – это катализаторы:
а) углеводной природы;
б) белковой природы;
в) неорганической природы;
г) липидной природы.
2. Ферменты проявляют наибольшую активность при температуре:
3. В этой отрасли промышленности ферменты не используют:
а) пищевая;
б) косметическая;
в) фармакология;
г) металлургическая.
4. Участок молекулы фермента, отвечающий за присоединение вещества:
а) каталитический центр;
б) субстратный центр;
в) аллостерический центр;
г) активный центр.
5. Что происходит с ферментом при его взаимодействии с субстратом?
а) фермент мутирует;
б) фермент не изменяется;
в) фермент превращается в новое вещество.
6. а) информацию о ферментах усвоил полностью
б) требуется еще раз ознакомиться с данной темой
в) информация о ферментах пригодится мне в жизни
г) не вижу особого смысла в получении этой информации
Благодарю учащихся за работу на уроке. Даю Д/з.
По итогам сообщений и результату теста выставляю оценки за урок.