что такое биологический катализатор в биологии
Катализаторы биологические
Смотреть что такое «Катализаторы биологические» в других словарях:
КАТАЛИЗАТОРЫ — вещества, ускоряющие химические реакции. Вещества, замедляющие реакции, называются ингибиторами. Биологические катализаторы называются ферментами. Катализаторами служат синтетические алюмосиликаты, металлы платиновой группы, серебро, никель и др … Большой Энциклопедический словарь
Катализаторы — вещества, ускоряющие химические реакции (ср.: ингибиторы замедлители реакций). Биологические К. называются ферментами. Наиболее распространенными К. являются: синтетические алюмосиликаты, металлы платиновой группы, серебро, никель и др … Российская энциклопедия по охране труда
катализаторы — вещества, ускоряющие химические реакции. Вещества, замедляющие реакции, называются ингибиторами. Биологические катализаторы называются ферментами. Катализаторами служат синтетические алюмосиликаты, металлы платиновой группы, серебро, никель и др … Энциклопедический словарь
Катализаторы — (см. Катализ) вещества, как правило, ускоряющие (в противоположность ингибиторам) скорость химических реакций. Катализаторы не смещают равновесие, а изменяют скорости прямой и обратной реакций, способствуют скорейшему достижению равновесия.… … Начала современного естествознания
ПОЛИМЕРЫ БИОЛОГИЧЕСКИЕ — (биополимеры) природные макромолекулы, играющие осн. роль в биол. процессах. К П. б. относятся белки, нуклеиновые кислоты (НК) и полисахариды. П. б. образуют структурную основу всех живых организмов; все процессы в клетке связаны с… … Физическая энциклопедия
Катализатор — (Catalyst) Определение катализатора, механизм действия катализатора Определение катализатора, механизм действия катализатора, применение катализатора Содержание Содержание 1. в химии Виды катализаторов Механизм действия катализаторов Требования,… … Энциклопедия инвестора
КАТАЛИЗ — ускорение химических реакций под действием малых количеств веществ (катализаторов), которые сами в ходе реакции не изменяются. Каталитические процессы играют огромную роль в нашей жизни. Биологические катализаторы, называемые ферментами,… … Энциклопедия Кольера
Катализ — (от греч. katálysis разрушение) изменение скорости химических реакций в присутствии веществ (катализаторов (См. Катализаторы)), вступающих в промежуточное химическое взаимодействие с реагирующими веществами, но восстанавливающих после… … Большая советская энциклопедия
фермент — Термин фермент Термин на английском enzyme Синонимы Аббревиатуры Связанные термины активный центр катализатора, белки, биологические моторы, биологические нанообъекты, биосенсор, генная инженерия, иммобилизация, кинезин, клетка, лаборатория на… … Энциклопедический словарь нанотехнологий
Биотехнологии — Биотехнология интеграция естественных и инженерных наук, позволяющая наиболее полно реализовать возможности живых организмов или их производные для создания и модификации продуктов или процессов различного назначения. Чаще всего применяется в… … Википедия
Почему ферменты важны и как они работают?
Всякий раз, когда в обсуждении появляется слово «фермент», в отношении него всегда можно найти определенные слова, в том числе катализатор, субстрат, ингибирование, метаболизм и т. д. Термин «катализатор» особенно важен, поскольку ферменты, по сути, являются катализаторами, но в частности, те, которые образуются органически, и поэтому называются «биологическими катализаторами». Имея это в виду, давайте углубимся в некоторые детали.
Что такое катализатор?
Если у вас много работы, которую нужно выполнить, выполнение ее в одиночку займет значительное время. Однако, если кто-то помогает вам выполнить работу, это ускоряет процесс, и работа выполняется быстрее. Катализатор делает то же самое, что и дополнительный человек; это заставляет процесс или химическую реакцию начинаться или заканчиваться быстрее. Фермент, который также является катализатором, облегчает работу человеческого организма, ускоряя мелкие процессы в организме.
Например, обычная реакция разрыва пептидной связи может занять около 400 лет при комнатной температуре, поэтому нам явно нужно что-то, чтобы ускорить процесс. Ферменты так резко ускоряют реакцию, что они могут быть и нашими биологическими супергероями.
Этот пример должен дать вам некоторое представление о том, в какой степени ферменты необходимы для телесных процессов и устойчивости. Учитывая, что ферменты так важны для нашего метаболизма, давайте рассмотрим детали их функционирования и назначения.
Как работают ферменты?
Во время использования пружина растягивается и меняет свою форму, но после завершения работы она возвращается к своей первоначальной форме. Ферменты работают аналогичным образом. Во время химической реакции фермент может изменить свой состав или форму, чтобы ускорить реакцию, и после выполнения задачи он возвращается в исходное состояние, не оставляя постоянных изменений в ферменте.
Ингибирование
В примере, когда вы работаете с кем-то еще (упомянуто выше), когда вы думаете, что работа сделана, вы можете попросить другого человека прекратить работу, но нельзя попросить ферменту прекратить работу. К счастью, существуют материалы, называемые ингибиторами, которые заставляют ферменты перестать работать. Этот процесс остановки называется торможением.
Два типа торможения:
Подумайте об этом таким образом. представьте, что вы пытаетесь зажечь огонь с помощью поленьев. Если будет сильный ветер, он потушит огонь, но если сила ветра уменьшится, вы сможете зажечь костер. С другой стороны, если вы плеснете воду на свой огонь, вы не только потушите костер, но и намочите поленья, а это означает, что вы не сможете снова зажечь огонь с помощью тех же самых материалов.
Это тот же принцип в обратимом торможении. В присутствии ингибитора фермент не может производить продукт, но в отсутствие ингибитора фермент мог бы производить продукт!
При необратимом ингибировании, когда ингибитор останавливает фермент на мгновение, даже в отсутствие ингибитора фермент не сможет продуцировать продукт.
Три типа обратимого торможения
Конкурентное торможение
Принимая во внимание сценарий, упомянутый выше, представьте, что вы должны работать, но чувствуете себя ленивым, что конкурирует с вашим намерением работать. Это может сделать вас ленивым до такой степени, что вы не будете двигаться, и лень будет бороться с вашим намерением выполнять работу, но если бы вы могли избежать лени, вы бы сделали эту работу. Это называется конкурентным торможением. Ингибитор реагирует со свободным ферментом на первой стадии, и затем фермент должен конкурировать за связывание либо с субстратом, либо с ингибитором.
Неконкурентное торможение
Представьте себе другой сценарий, в котором вы здоровы и хотите работать, но ваш интернет работает медленно. Это может проявиться двумя способами: медленный интернет влияет на вашу работу, и вы не можете этого сделать, несмотря на свои намерения, или в конечном итоге вы разочарованы медленным интернетом и больше не хотите выполнять эту работу. Это называется неконкурентным ингибированием, при котором ингибитор может связываться либо со свободным ферментом, либо с комплексом ферментного субстрата.
Неконкурентное торможение
Наконец, представьте себе сценарий, в котором вы находитесь с намерением работать, но из-за того, что батарея вашего компьютера умирает, ваша работа не была сохранена. Это называется неконкурентным торможением, при котором ингибитор связывается только с комплексом ферментных субстратов и, таким образом, затрагивается только работа.
Во всех трех случаях, при отсутствии лени, медленного интернета или разряженной батареи, вы можете завершить работу гладко. Точно так же, в отсутствие ингибитора, фермент работал бы отлично, и реакция шла бы к завершению. Это всего лишь краткое понимание того, как крошечные ферменты помогают нашему организму функционировать!
Характеристики биологического катализатора и примеры
катализ
Химические реакции включают энергию: исходные молекулы, участвующие в реакции, или реагенты начинаются с определенной степени энергии. Дополнительное количество энергии поглощается для достижения «переходного состояния». Впоследствии энергия высвобождается с продуктами.
Разница энергий между реагентами и продуктами выражается как ΔG. Если уровни энергии продуктов выше, чем у реагентов, реакция является эндергонической, а не спонтанной. Напротив, если энергия продуктов ниже, реакция является экзергонной и спонтанной.
Однако, если реакция является спонтанной, это не значит, что она будет происходить с заметной скоростью. Скорость реакции зависит от ΔG * (звездочка обозначает энергию активации).
Читатель должен помнить об этих понятиях, чтобы понять, как происходит функционирование ферментов..
ферменты
Что такое фермент?
Характеристики ферментов
Ферменты существуют в нескольких формах. Некоторые состоят исключительно из белков, в то время как другие имеют небелковые области, называемые кофакторами (металлы, ионы, органические молекулы и т. Д.).
Таким образом, апофермент представляет собой фермент без его кофактора, и комбинация апофермента и его кофактора называется голоферментом..
Это молекулы значительно большего размера. Однако только небольшой сайт фермента непосредственно участвует в реакции с субстратом, и этот регион является активным сайтом.
Когда реакция начинается, фермент связывается со своим субстратом, поскольку ключ связан со своим замком (эта модель является упрощением реального биологического процесса, но служит для иллюстрации процесса).
Все химические реакции, которые происходят в нашем организме, катализируются ферментами. На самом деле, если бы этих молекул не существовало, нам пришлось бы ждать сотни или тысячи лет, чтобы реакции завершились. Следовательно, регуляция ферментативной активности должна контролироваться очень специфическим образом..
Номенклатура и классификация ферментов
Существует шесть основных типов ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы; отвечает за: окислительно-восстановительные реакции, перенос атомов, гидролиз, присоединение двойных связей, изомеризацию и связывание молекул соответственно.
Как работают ферменты?
Разница между продуктами и реагентами остается одинаковой (фермент на нее не влияет), так же как и распределение. Фермент облегчает формирование переходного состояния.
Ферментные ингибиторы
Обычно процесс ингибирования является обратимым, хотя некоторые ингибиторы могут оставаться связанными с ферментом почти постоянно.
примеров
В наших клетках и в клетках всех живых существ содержится большое количество ферментов. Однако наиболее известны те, которые участвуют в метаболических путях, таких как гликолиз, цикл Кребса, цепь переноса электронов и другие..
Сукцинатдегидрогеназа является ферментом типа оксидоредуктазы, который катализирует окисление сукцината. В этом случае реакция включает потерю двух атомов водорода..
Разница между биологическими катализаторами (ферментами) и химическими катализаторами
Есть катализаторы химической природы, которые, подобно биологическим, увеличивают скорость реакций. Однако есть заметные различия между молекулами обоих типов..
Ферментативные реакции происходят быстрее
Большинство ферментов работают в физиологических условиях
Поскольку биологические реакции проводятся внутри живых существ, их оптимальные условия окружают физиологические значения температуры и pH. Химикам, с другой стороны, нужны резкие условия температуры, давления и кислотности.
специфичность
Ферменты очень специфичны в реакциях, которые они катализируют. В большинстве случаев они работают только с одним субстратом или с несколькими. Специфика также относится к типу продукции, которую они производят. Ассортимент субстратов химических катализаторов значительно шире.
Силы, которые определяют специфичность взаимодействия между ферментом и его субстратом, являются такими же, которые определяют конформацию одного и того же белка (взаимодействия Ван-дер-Ваальса, электростатические, водородные и гидрофобные связи).
Ферментативная регуляция является точной
Наконец, ферменты обладают большей способностью регуляции, и их активность варьируется в зависимости от концентрации различных веществ в клетке..
Среди регуляторных механизмов мы находим аллостерический контроль, ковалентную модификацию ферментов и изменение количества синтезируемого фермента..
Биологические катализаторы
Урок 10. Введение в общую биологию и экологию 9 класс ФГОС
В данный момент вы не можете посмотреть или раздать видеоурок ученикам
Чтобы получить доступ к этому и другим видеоурокам комплекта, вам нужно добавить его в личный кабинет, приобрев в каталоге.
Получите невероятные возможности
Конспект урока «Биологические катализаторы»
Начнём с цитаты известного советского химика и инженера, академика Георгия Константиновича Борескова:
«Если бы на Земле вдруг исчезли все катализаторы, наша планета скоро стала бы безжизненной пустыней, омываемой океаном слабой азотной кислоты».
Неуютная картина, не правда ли? Поэтому сегодняшняя наша цель – разобраться, почему же Земля всё-таки выглядит более привычно для нашего глаза.
Из уроков химии вам должно быть известно, что такое катализ. Давайте вспомним. Катализом называется явление ускорения реакции без изменения её общего результата. Термин «катализ» был введён в 1835 году шведским учёным Йёнсом Якобом Берцелиусом.
Для протекания многих химических реакций необходимы специальные условия. Чаще всего на скорость реакций влияют температура и давление. Чем они выше, тем быстрее протекает химическая реакция. Но её скорость можно увеличить, не изменяя внешних условий, а просто добавив к реагирующей смеси определённые вещества. Так, металлический родий почти в 10000 раз ускоряет разложение муравьиной кислоты на углекислый газ и водород. Такие вещества, увеличивающие скорость реакции, но не входящие в состав продуктов реакции, называются катализаторами.
В клетках живых организмов каждую секунду происходят тысячи химических реакций.
И это несмотря на то, что в живой клетке умеренная температура и нормальное давление. Например, бактерии из рода Азотобактер могут при обычных условиях разрывать прочнейшую молекулу азота, где атомы соединены тремя ковалентными связями и присоединять их к водороду. А для того, чтобы проделать то же самое человеку в промышленности, необходимо создать давление в 350 раз большее, чем на поверхности Земли и поднять температуру до 500 градусов Цельсия.
Естественно, бактерии не обходятся при этом без катализаторов. Кстати, люди также пытались применить их при получении аммиака. Перепробовав при этом более 20000 различных веществ.
Что же за всесильные вещества – эти катализаторы?
Катализаторами химических реакций в неживой природе могут быть самые различные вещества. Это и уже упомянутый нами экзотический родий, который используется для изготовления зеркал супермощных лазеров и обычный оксид марганца, применяемый для получения кислорода даже в школьной лаборатории.
Кроме того, неорганические катализаторы могут ускорять реакции с разными веществами. Например, родий не только эффективно разлагает муравьиную кислоту, но и борется с выбросами вредных оксидов азота в автомобильных катализаторах.
Другое дело – биологические, а значит, органические катализаторы. На них мы остановимся более подробно.
Многочисленные исследования прошлого нашей планеты говорят о том, что на начальном этапе зарождения жизни каталитической способностью обладали некоторые молекулы рибонуклеиновых кислот.
И тогда это свойство РНК имело очень важное значение. Сегодня же роль молекул РНК как катализаторов крайне мала. А основными биокатализаторами в клетке являются ферменты. Которых уже к 2013 году было описано более пяти тысяч видов.
Термин фермент (от латинского fermentum – «брожение», «закваска») был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.
Абсолютно все процессы в живом организме прямо или косвенно осуществляются с участием ферментов или энзимов, как их ещё называют. Это и фиксация углерода в процессе фотосинтеза, и расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, и синтез источника энергии для всех живых организмов – АТФ, и многое –многое другое.
Как вы помните, по химической природе биологические катализаторы относятся к белкам. Они могут быть как простыми, состоящими только из аминокислот, так и сложными, включающими белок и небелковую часть – простетическую группу. Простетическая группа фермента называется кофермент, а белковая часть – апофермент.
В роли коферментов выступают органические и неорганические вещества. Среди органических это могут быть витамины, например, аскорбиновая кислота. А из неорганических – ионы различных металлов. Например, ионы меди, железа, магния.
Ферменты ускоряют химические реакции за счёт тесного взаимодействия с молекулами исходных реагирующих веществ – так называемых субстратов. Зачастую размеры молекул субстратов значительно меньше размеров молекул самих ферментов, хотя, казалось бы, должно быть наоборот. Поэтому с субстратом или субстратами, потому что их может быть несколько, взаимодействует не вся молекула фермента, а лишь небольшой её участок – активный центр фермента. Построен он чаще всего из нескольких аминокислотных остатков, которые образуют его уникальную структуру. Почему уникальную? Дело в том, что форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только те субстраты, структура которых подходит к структуре активного центра.
Магия этого процесса неизвестна до сих пор. Несмотря на то, что человечество в ближайшее время планирует полёты на Марс, оно не в состоянии разобраться со своим организмом. Но существует теория. Её выдвинул ещё в 1890 году немецкий химик Эмиль Фишер.
Называется его предположение моделью «ключ-замок». То есть, субстрат по своему строению подходит к активному центру, как ключ к замку с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса.
В этом комплексе молекула субстрата деформируется и в её структуре ослабляются определённые химические связи. Что приводит к облегчённому их разрыву и в конечном итоге к ускорению химической реакции.
После этого фермент-субстратный комплекс распадается на конечные продукты и свободный фермент, а активный центр последнего тут же готов принимать новые молекулы субстрата. Получаем такой же итог, как и в случае работы обычных химических катализаторов – скорость реакции увеличивается, а сам катализатор при этом не расходуется и может использоваться многократно.
Но в самом механизме работы органических и неорганических катализаторов есть кардинальное отличие. Каждый фермент действует только на определённый тип связи и ускоряет только одну определённую реакцию. То есть обладает специфичностью. Как вы поняли, специфичность объясняется соответствием активного центра только определённым субстратам. Поэтому, например, фермент мальтаза, разлагающий дисахарид мальтозу до двух молекул глюкозы оказывается не способным разрушать молекулы сахарозы. Несмотря на то, что сахароза также является дисахаридом.
Наверное, именно благодаря специфичности, биологические катализаторы работают на несколько порядков быстрее, по сравнению со своими неорганическими коллегами. Они ускоряют химические реакции в миллионы и миллиарды раз! Против ускорения в сотни и тысячи раз для обычных катализаторов. Например, одна молекула каталазы за одну секунду способна расщепить 44000 молекул перекиси водорода. Причём, делает она это при нормальном давлении и умеренной температуре.
Но за высокую скорость работы всегда нужно чем-то расплачиваться. Белковая природа ферментов накладывает на них жёсткие ограничения. Как вы помните, структуры белковых молекул могут существовать только при определённых условиях с минимальными от них отклонениями. А так как модель «ключ-замок» основана именно на соответствии структур субстрата и активного центра фермента, то малейшее нарушение строения биологического катализатора приводит к невозможности его связывания с субстратом. Ферменты могут выполнять свои функции только при определённой температуре, определённом диапазоне рН и других факторов. Например, ферменты слюны амилаза и мальтаза разрушают углеводы пищи в слабощелочной среде, а пепсин желудка расщепляет белки уже в кислой. Если повышение температуры ускоряет скорость протекания реакций с неорганическими катализаторами, то ферментативные реакции при значительном повышении температуры замедляются и прекращаются. Именно поэтому температура нашего тела выше 40 градусов оказывается несовместима с жизнью.
Скорость работы ферментов зависит не только от температуры. Некоторые биологические катализаторы, кроме активного центра, имеют и несколько регуляторных центров. С ними также могут связываться определённые вещества и оказывать влияние на активность фермента. Все их можно разделить на две группы. Активаторы – вещества, повышающие скорость ферментативных реакций. От латинского activus — «активный, деятельный». И ингибиторы – вещества, снижающие или блокирующие активность ферментов. От латинского inhibere — «задерживаю, останавливаю».
Активирующее влияние на скорость ферментативной реакции оказывают разнообразные вещества органической и неорганической природы. Например, в желудке человека соляная кислота активирует фермент пепсин. Максимальная активность которого лежит в пределах рН от полутора до двух.
Ингибирование ферментов может быть обратимым и необратимым. Если вещество-ингибитор вызывает стойкое изменение пространственной структуры фермента, то такое ингибирование будет необратимым.
А вот обратимое ингибирование, в свою очередь, бывает двух типов. Давайте их рассмотрим.
С активным центром фермента могут связываться вещества, сходные по структуре с субстратом. Никакой реакции при этом нет, но между ингибиторами и субстратом происходит конкуренция за активный центр. Поэтому такой тип ингибирования называется конкурентным.
Конкурентное ингибирование широко используется в медицине. Антибиотики, противоопухолевые препараты, используемые в качестве лекарственных средств, являются конкурентными ингибиторами.
В неконкурентном ингибировании не участвуют вещества, сходные с субстратом. При таком типе ингибирования, молекулы ингибиторов присоединяются к регуляторному центру фермента. Это вызывает изменение пространственной структуры активного центра, что препятствует присоединению к нему молекул субстрата. Тем самым снижается скорость ферментативной реакции.
Уникальные способности ферментов уже много лет используются человеком в хозяйственной деятельности. В настоящее время развивается новая отрасль науки – промышленная энзимология. Которая, в свою очередь, является основой биотехнологии.
Мы уже упоминали об использовании ферментов в медицине. Фармацевтическая промышленность научилась производить искусственный аналог гормона надпочечников кортизола – преднизолон. Который используется при лечении ревматоидного артрита.
Широкое применение ферменты-энзимы находят также в пищевой промышленности. Их применяют в производстве сыров, соков, овощных и фруктовых пюре. Не обходится без применения ферментов хлебопечение, производство алкогольных напитков. Для улучшения вкуса, аромата и консистенции их применяют для обработки мяса.
В текстильной и кожевенной промышленности ферменты позволяют значительно увеличить выход овчины, а обработка кожи перед дублением делает её поверхность чистой, гладкой и тонкой.
Перспективным является применение ферментов, разлагающих целлюлозу. В результате этого из древесины, торфа, сельскохозяйственных и городских отходов можно получить ценные биотехнологические продукты: глюкозу, этанол, ацетон и другие. Особую актуальность это имеет в наши дни, когда проблема загрязнения окружающей среды выходит на передний план.